Myéloperoxydase
La myéloperoxydase est une enzyme halogénodépendante active contre E. coli et L. acidophilus pour des pH acides (= 5). L'ajout de peroxyde n'est pas nécessaire pour Lactobacillus puisque ce dernier le produit lui-même. L'halogène le plus efficace est l'iode (I), suivi du brome (Br) du chlore (Cl) et du thiocyanate (SCN) ; le fluor (F) est inefficace.
2HX + H2O2 → 2H2O + X2
X2 + O-(leucocytaire) → 2XO-(hypo-halogénite = agent anti-bactérien)
La myéloperoxydase est présente dans certaines cellules phagocytaires du système immunitaire comme les polynucléaires neutrophiles (dans les granulations primaires azurophiles) ou les macrophages. La phagocytose des bactéries est suivie de la fusion des vacuoles de phagocytose (phagosome) avec les granulations azurophiles primaires (considérées comme des lysosomes). La myéloperoxydase va alors catalyser la formation du HOCl, espèce réactive de l'oxygène, extrêmement pro-oxydante, qui va alors détruire le pathogène; c'est le mode de destruction des bactéries extracellulaires par les polynucléaires neutrophiles.
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